X
تبلیغات
بیوفیزیک - هيدروژن باندها در ساختار دوم پروتئين ها

بیوفیزیک

یافته های بیوفیزیک

هيدروژن باندها در ساختار دوم پروتئين ها

انواع پیوندهای هیدروژنی در ساختار پروتئینها

پیوندهای هیدروژنی یکی از مهمترین انواع پیوندهای غیر کووالانی درون مولکولی و بین مولکولی در ساختمان پروتئینها می باشند. معمولا این پیوندها را از نظر انرژی مورد نیاز جهت تشکیل پیوند به سه دسته تقسیم می کنند:

1-      پیوندهای هیدروژنی قوی یا کوتاه برد: که انرژی پیوند آن تقریبا -15kcal/mol می باشد و بین اتمهایی با الکترونگاتیویته بسیار بالا و اتمهایی باچگالی الکترون بالا تشکیل می گردد. طول پیوند در این نوع بین   1.4- 1.7 Åمی باشد.

2 - پیوندهای هیدروژنی میان برد: که انرژی پیوند آن بین -4kcal/mol  تا -15kcal/mol می باشد و بین گروههای دهنده وگیرنده تقریبا خنثی تشکیل می گردد. طول پیوند در این نوع بین 1.7- 2.0 Åمی باشد.

3-      پیوندهای هیدروژنی ضعیف یا بلند برد: که انرژی پیوند آن بیش از -4kcal/mol  می باشد. در این نوع الکترونگاتیویته اتم گیرنده بسیا کم می باشد. طول پیوند در این نوع بیش از   2.0 Åمی باشد.

%1/68 از پیوندهای هیدروژنی بین اکسیژن گروه کربونیل زنجیره اصلی و هیدروژن آمید رخ می دهند. %6/10 بین دو زنجیره جانبی رخ می دهد که اغلب دور برد هستند و %3/21 بین زنجیره اصلی و شاخه های زنجیره های جانبی ایجاد می شود که نیمی  از آنها از طریق ایجاد پیوند گروه کربونیل زنجیره اصلی با اتمهای زنجیره های شاخه های جانبی است و نیمی دیگر اتصال گروه آمیدی با اتمهای زنجیره های جانبی است. تقسیم بندی پیوندهای هیدروژنی بر اساس تعداد زنجیره های بین آنها بدین صورت می باشد (D= Donor and A= Acceptor)

پیوند هیدروژنی برد کوتاه     |D-A|≤4

پیوند هیدروژنی برد متوسط 5 ≤|D-A|≤9

پیوند هیدروژنی دور برد    |D-A|>9     

پیوندهای هیدروژنی در ساختارهای آلفا هلیکس مابین موقعیتهای i+4 وi ویا i+3 وi در مارپیچ آلفا ایجاد می گردد و صفحات بتا با ایجاد پیوندهای هیدروژنی متوسط بین صفحات موازی و یا نا موازی پایدارتر می شوند.در هلیکس ها بسته به اینکه اتم های دهنده و گیرنده هیدروژن در چه فاصله قرار می گیرند نوع پیوند هیدروژنی را مشخص می کنند. همچنین در مورد پایداری ساختار های بتا موازی ناهمسو از نوع همسو بیشتر است. زیرا در نوع موازی ناهمسو پیوند هیدروژنی عمود بر امتداد زنجیره های بتا هستند و نسبت به حالت موازی همسو که اندکی مایل هستند قوی تر هستند. چرخش های بتا دو نوع دارد که بسته به اینکه صفحه آمیدی از آمینواسد های شرکت کننده با چه زاویه ای نسبت به هم قرار گیرند. در نوع اول چرخش های بتا دهنده و گیرنده هیدروژن در یک راستا هستند که باعث می شود از نوع دوم قوی تر باشد.  پیوندهای هیدروژنی در ساختمان سوم نیز وجود دارند که در اثر برهمکنش بین زنجیره های جانبی با گروههای قطبی از ساختارهای آلفا و صفحات بتا ایجاد می گردد و باعث می شود تا پاکت هیدروفوبی پروتئین ایجاد گردد. پیوندهای هیدروژنی که زنجیره های جانبی در ساختار سوم ایجاد می- کنند معمولا عامل فعالیت آنزیمی و تشخیص ملکولی پروتئین نسبت به لیگاند خود است. بیشتر پیوندهای هیدروژنی در جایگاه فعال آنزیمها از نوع پیوندهای هیدروژنی کوتاه برد هستند. پیوندهای هیدروژنی کوتاه برد در ساختمانهای دوم و سوم در قسمتهای مختلفی از مولکول پروتئین ایجاد می گردند. بطور تقریبی %37-30 پیوندهای هیدروژنی، کوتاه برد، %11-8 متوسط برد و %59-54 دور برد هستند. قسمت اعظم پیوندهای هیدروژنی کوتاه برد در زنجیرهای آلفا هلیکس وجود دارند. در سطح پروتئین اتمهای با قابلیت ایجاد پیوند هیدروژنی، با مولکولهای آب پیوند برقرار می کنند. در گذشته در خصوص نقش و اهمیت پیوندهای هیدروژنی در فولد شدن پروتئینها نظر بر این بود که نقشی ندارند ولی دکتر Pace و همکارانش در مطالعات ترمودینامیک فولد شدن پروتئین نشان دادند که در انتهای صفحات بتا و آلفا هلیکسها پیوندهای کلیدی مابین صفحات و زنجیره ها ایجاد می شوند که از نوع دور برد بوده و نقش کلیدی در فولد شدن دارند چنانچه با حذف این باندها پروتئین فولد نخواهد شد.

 

 

اندازه پیوند (Å)

نوع پیوند هیدروژنی

نوع ساختار دوم پروتئین

 

7/1

کوتاه برد

(الفا هلیکس)Helix 3.613

 

6/1

کوتاه برد

Helix 310

 

4/1

کوتاه برد

(هلیکس ریبون)Helix 2.27

 

9/1

 میان برد

(پای هلیکس)Helix 4.416

 

7/1

کوتاه برد

β- Sheet anti-parallel

 

9/1

میان برد

β- Sheet parallel

 

5/2

بلند برد

Loop

 

9/1

میان برد

β- turn type II

 

7/1

کوتاه برد

β- turn type I

 

0/2

میان برد

Coil

 

5/2

بلند برد

Random coil

 

3/2

بلند برد

Super coil

 

 كلاس درس مباحثي در شيمي فيزيك پروتئين ها-آقاي دكتر موسوي موحدي-زمستان ۱۳۸۹

+ نوشته شده در  شنبه هجدهم دی 1389ساعت 11:34  توسط دانشجویان دکترای ورودی 1389  |